近日,華中農業大學水稻研究團隊周道繡課題組首次在真核生物中報導了組蛋白去乙醯化酶對核糖體蛋白乙醯化修飾的調控及其功能的影響。該研究將蛋白的賴氨酸乙醯化修飾調控從轉錄水准擴展到蛋白質翻譯水准,拓展和深化了人們對於錶觀調控機制的認知。
細胞中蛋白質功能的精細調控對於生物生長和發育至關重要,其中蛋白質的乙醯化、磷酸化等翻譯後修飾是一種可逆、迅速且經濟節約的調控管道。賴氨酸乙醯化(Kac)是一種以乙醯輔酶A為供體的蛋白質翻譯後修飾。華中農業大學作物遺傳改良國家重點實驗室周道繡課題組基於質譜的蛋白質組學數據發現,乙醯化修飾不僅僅發生在組蛋白上,而且也廣泛存在於細胞質中具有多種功能的代謝酶、轉錄因數及核糖體蛋白等非組蛋白上。該課題組之前解析了組蛋白去乙醯化酶(Histone deacetylase,HDAC)特异去除細胞質代謝酶和轉錄因數乙醯化修飾的作用機制。然而,核糖體蛋白是否也受組蛋白(去)乙醯化酶的調控以及乙醯化修飾對核糖體蛋白的調控功能還不是十分清楚。
圖1.HDAC對組蛋白以及核糖體蛋白乙醯化修飾的調控
本研究中,作者首先對水稻中3個細胞質定位的組蛋白去乙醯化酶HDA705、HDA706和HDA714突變體進行了全蛋白組乙醯化修飾譜定量分析,發現組蛋白去乙醯化酶HDA714是水稻非組蛋白乙醯化的主要調控因數,該基因突變後導致大量非組蛋白乙醯化修飾水准上升,其中包括參與翻譯過程的核糖體蛋白及翻譯因數。
乙醯輔酶A不僅僅是乙醯化酶的底物,而且也是非常重要的中間能量代謝產物,蛋白質乙醯化可能反應了細胞內能量代謝水准。HDAC調控的組蛋白代謝和核糖體乙醯化揭示了植物蛋白能量代謝在協調基因表達和翻譯中的功能。生化實驗進一步表明水稻組蛋白去乙醯化酶HDA714可以特异地去除核糖體蛋白賴氨酸上的乙醯化修飾。
hda714翻譯組學分析表明核糖體蛋白的乙醯化修飾可以促進核糖體與mRNA的結合,對蛋白的翻譯效率進行調控。該研究將蛋白的賴氨酸乙醯化修飾調控從轉錄水准擴展到蛋白質翻譯水准,拓展和深化了人們對於錶觀調控機制的認知,對非組蛋白乙醯化功能的後續研究具有指導意義。
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