光系統II(Photosystem II,PSII)是位於放氧光合生物類囊體膜上的一個重要膜蛋白質機器,它利用光能將水裂解為質子和電子,並放出氧氣。具有光合放氧功能的PSII覈心複合體是一個由20個蛋白亞基(17個跨膜蛋白和3個外周蛋白)、錳簇、非血紅素鐵、色素、質體醌(QA和QB)分子等多個輔助因數組成的色素膜蛋白複合體。
PSII在體內的組裝和受到光損傷後的修復是一個由多種組裝因數參與調控,通過形成不同的中間複合體來完成的複雜而高度有序的過程。Psb28是PSII的組裝因數之一,在高溫脅迫條件下,對維持PSII的放氧活性起著重要作用,敲除該基因的水稻植株會呈現淺綠的錶型。然而,長期以來Psb28調控PSII組裝修復的精確機制仍不清楚。
中科院植物所光合膜蛋白結構生物學研究團隊與清華大學隋森芳研究團隊合作,利用單顆粒冷凍電子顯微鏡科技解析了嗜熱藍藻(Thermosynechococcus vulcanus)PSII中間複合體Psb28-RC47和Psb28-PSII的近原子分辯率(3.14埃)三維結構,揭示了Psb28的精確結合位點及複合體的結構特徵。研究表明Psb28-RC47複合體含有14個蛋白亞基,包括3個覈心大亞基(D1、D2、CP47)、11個小亞基(PsbE、PsbF、PsbH、PsbI、PsbL、PsbM、PsbT、PsbX、Psb28、Tsl0063和一個未知跨膜蛋白UTP);Psb28-PSII複合體比RC47複合體多了4個跨膜亞基(CP43、PsbK、Psb30和PsbZ);Psb28位於PSII的基質側,與D1、D2和CP47結合;Tsl0063是一個跨膜螺旋蛋白,與D1、CP47、PsbH和PsbL相互作用,對於維持PSII覈心亞基的結構和Psb28的結合有重要作用;UTP位於Tsl0063的外側,與Tsl0063呈X形排列。與具有放氧功能PSII的結構相比,CP47的C端、D1的D-E loop和D2的D-E loop的結構發生明顯變化,導致了QA、QB和非血紅素鐵結合位點構象及周圍配比特環境和氫鍵網絡的改變;另外,該研究也進一步揭示了錳簇缺失情况下,其結合位點的結構特徵。Psb28和Tsl0063誘導的構象變化可能有利於保護未成熟的PSII免受光損傷。基於結構資訊,研究人員提出了Psb28參與調控PSII組裝修復的模型,對於理解PSII組裝修復及其調控機制具有重要意義。
該研究於2021年7月5日線上發表於國際期刊Nature Plants,植物所已畢業博士研究生肖亞男和清華大學博士研究生黃國强為論文共同第一作者,植物所研究員韓廣業和中科院院士、清華大學教授隋森芳為共同通訊作者。中科院院士、植物所研究員匡廷雲和研究員王文達等參與了該研究。研究工作得到了科技部國家重點研發計畫、國家自然科學基金、中科院先導專項、中科院前沿科學重點研究計畫以及青促會等專案資助,並得到中科院植物所公共技術服務中心和清華大學冷凍電鏡中心技術支援。
文章連結:https://www.nature.com/articles/s41477-021-00961-7
a,嗜熱藍藻(Thermosynechococcus vulcanu s)PSII組裝修復中間複合體Psb28-RC47和Psb28-PSII的結構及亞基組成;b,Psb28-PSII組裝修復中間複合體中電子受體側和給體側的結構特徵;c,Psb28參與的PSII組裝修復模型。
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